Оптимальное соотношение аминокислот в всаа. Аминокислоты в бодибилдинге Формула соединения аминокислот
Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Названию белки, наиболее принятому в отечественной литературе, соответствует термин протеины (от греч. proteios - первый). К настоящему времени достигнуты большие успехи в установлении соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма и в понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней.
В зависимости от молекулярной массы различают пептиды и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, чем белки. Для пептидов более свойственна регуляторная функция (гормоны, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны, антибиотики, токсины и др.).
12.1. α -Аминокислоты
12.1.1. Классификация
Пептиды и белки построены из остатков α-аминокислот. Общее число встречающихся в природе аминокислот превышает 100, но некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе орга- низмов, 20 наиболее важных α-аминокислот постоянно встречаются во всех белках (схема 12.1).
α-Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.
Схема 12.1. Важнейшие α-аминокислоты*
* Сокращенные обозначения применяются только для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. ** Незаменимые аминокислоты.
Названия α-аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но чаще используются их тривиальные названия.
Тривиальные названия α-аминокислот обычно связаны с источниками выделения. Серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serieus - шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros - сыр); глутамин - из злаковой клейковины (от нем. Gluten - клей); аспарагиновая кислота - из ростков спаржи (от лат. asparagus - спаржа).
Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми (см. схему 12.1).
К незаменимым α-аминокислотам относятся:
валин изолейцин метионин триптофан
лейцин лизин треонин фенилаланин
α-Аминокислоты классифицируют несколькими способами в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы.
Одним из классификационных признаков служит химическая природа радикала R. По этому признаку аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические (см. схему 12.1).
Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.
В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:
Нейтральные аминокислоты - по одной группе NH 2 и СООН;
Основные аминокислоты - две группы NH 2 и одна группа
СООН;
Кислые аминокислоты - одна группа NH 2 и две группы СООН.
Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).
В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:
Гидроксильная - серин, треонин;
Карбоксильная - аспарагиновая и глутаминовая кислоты;
Тиольная - цистеин;
Амидная - аспарагин, глутамин.
Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН 2-.
Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы - имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.
Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.
К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового
В химии α-аминокислот большое внимание уделяется строению и свойствам «боковых» радикалов R, которые играют важную роль в формировании структуры белков и выполнении ими биологических функций. Большое значение имеют такие характеристики, как полярность «боковых» радикалов, наличие в радикалах функциональных групп и способность этих функциональных групп к ионизации.
В зависимости от бокового радикала выделяют аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами и аминокислоты c поляр- ными (гидрофильными) радикалами.
К первой группе относятся аминокислоты с алифатическими боковыми радикалами - аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин - и ароматическими боковыми радикалами - фенилаланин, триптофан.
Ко второй группе принадлежат аминокислоты, у которых в радикале имеются полярные функциональные группы, способные к иони- зации (ионогенные) или не способные переходить в ионное состояние (неионогенные) в условиях организма. Например, в тирозине гидроксильная группа ионогенная (имеет фенольный характер), в серине - неионогенная (имеет спиртовую природу).
Полярные аминокислоты с ионогенными группами в радикалах в определенных условиях могут находиться в ионном (анионном или катионном) состоянии.
12.1.2. Стереоизомерия
Основной тип построения α-аминокислот, т. е. связь одного и того же атома углерода с двумя разными функциональными группами, радикалом и атомом водорода, уже сам по себе предопределяет хираль- ность α-атома углерода. Исключение составляет простейшая аминокислота глицин H 2 NCH 2 COOH, не имеющая центра хиральности.
Конфигурация α-аминокислот определяется по конфигурационному стандарту - глицериновому альдегиду. Расположение в стандартной проекционной формуле Фишера аминогруппы слева (подобно группе ОН в l-глицериновом альдегиде) соответствует l-конфи- гурации, справа - d-конфигурации хирального атома углерода. По R, S-системе α-атом углерода у всех α-аминокислот l-ряда имеет S-, а у d-ряда - R-конфигурацию (исключение составляет цистеин, см. 7.1.2).
Большинство α-аминокислот содержит в молекуле один асимметрический атом углерода и существует в виде двух оптически активных энантиомеров и одного оптически неактивного рацемата. Почти все природные α-аминокислоты принадлежат к l-ряду.
Аминокислоты изолейцин, треонин и 4-гидроксипролин содержат в молекуле по два центра хиральности.
Такие аминокислоты могут существовать в виде четырех стереоизомеров, представляющих собой две пары энантиомеров, каждая из которых образует рацемат. Для построения белков животных организмов используется только один из энантиомеров.
Стереоизомерия изолейцина аналогична рассмотренной ранее стереоизомерии треонина (см. 7.1.3). Из четырех стереоизомеров в состав белков входит l-изолейцин с S-конфигурацией обоих асимметрических атомов углерода С-α и С-β. В названиях другой пары энантиомеров, являющихся диастереомерами по отношению к лейцину, используется приставка алло-.
Расщепление рацематов. Источником получения α-аминокислот l-ряда служат белки, которые подвергают для этого гидролитическому расщеплению. В связи с большой потребностью в отдельных энантиомерах (для синтеза белков, лекарственных веществ и т. п.) разработаны химические методы расщепления синтетических рацемических аминокислот. Предпочтителен ферментативный способ расщепления с использованием ферментов. В настоящее время для разделения рацемических смесей используют хроматографию на хиральных сорбентах.
12.1.3. Кислотно-основные свойства
Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH 2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.
В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+ - CHR-COO- (обычно используемая запись
строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).
В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.
Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные - в сильнощелочных (рН >11) средах.
Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.
Полностью протонированная аминокислота (катионная форма) с позиций теории Брёнстеда является двухосновной кислотой,
Отдавая один протон, такая двухосновная кислота превращается в слабую одноосновную кислоту - диполярный ион с одной кислотной группой NH 3 + . Депротонирование диполярного иона приводит к получению анионной формы аминокислоты - карбоксилат-иона, являющегося основанием Брёнстеда. Значения характеризую-
щие кислотные свойства карбоксильной группы аминокислот, обычно лежат в интервале от 1 до 3; значения рK а2 характеризующие кислотность аммониевой группы, - от 9 до 10 (табл. 12.1).
Таблица 12.1. Кислотно-основные свойства важнейших α-аминокислот
Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.
Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).
Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы NH 2 . Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.
Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рК а, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).
У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.
Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).
В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.
В целом ни одна α -аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.
12.1.4. Аналитически важные реакции α -аминокислот
α-Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в реакции, характерные как для карбоксильной, так и для аминогруппы. Некоторые химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами в радикале. В настоящем разделе рассматриваются реакции, имеющие практическое значение для идентификации и анализа аминокислот.
Этерификация. При взаимодействии аминокислот со спиртами в присутствии кислотного катализатора (например, газообразный хлороводород) с хорошим выходом получаются сложные эфиры в виде гидрохлоридов. Для выделения свободных эфиров реакционную смесь обрабатывают газообразным аммиаком.
Сложные эфиры аминокислот не имеют диполярного строения, поэтому, в отличие от исходных кислот, они растворяются в органических растворителях и обладают летучестью. Так, глицин - крис- таллическое вещество с высокой температурой плавления (292 ?С), а его метиловый эфир - жидкость с температурой кипения 130 ?С. Анализ эфиров аминокислот можно проводить с помощью газожидкостной хроматографии.
Реакция с формальдегидом. Практическое значение имеет реакция с формальдегидом, которая лежит в основе количественного определения аминокислот методом формольного титрования (метод Сёренсена).
Амфотерность аминокислот не позволяет проводить непосредственно титрование их щелочью в аналитических целях. При взаимодействии аминокислот с формальдегидом получаются относительно устойчивые аминоспирты (см. 5.3) - N-гидроксиметильные производные, свободную карбоксильную группу которых затем титруют щелочью.
Качественные реакции. Особенность химии аминокислот и белков заключается в использовании многочисленных качественных (цветных) реакций, составлявших ранее основу химического анализа. В настоящее время, когда исследования проводятся с помощью физико-химических методов, многие качественные реакции продолжают применять для обнаружения α-аминокислот, например, в хроматографическом анализе.
Хелатообразование. С катионами тяжелых металлов α-аминокислоты как бифункциональные соединения образуют внутрикомплексные соли, например, со свежеприготовленным гидроксидом меди(11) в мягких условиях получаются хорошо кристаллизующиеся хелатные
соли меди(11) синего цвета (один из неспецифических способов обнаружения α-аминокислот).
Нингидринная реакция. Общая качественная реакция α-аминокислот - реакция с нингидрином. Продукт реакции имеет синефиолетовый цвет, что используется для визуального обнаружения аминокислот на хроматограммах (на бумаге, в тонком слое), а также для спектрофотометрического определения на аминокислотных анализаторах (продукт поглощает свет в области 550-570 нм).
Дезаминирование. В лабораторных условиях эта реакция осуществляется при действии азотистой кислоты на α-аминокислоты (см. 4.3). При этом образуется соответствующая α-гидроксикислота и выделяется газообразный азот, по объему которого судят о количестве вступившей в реакцию аминокислоты (метод Ван-Слайка).
Ксантопротеиновая реакция. Эта реакция используется для обнаружения ароматических и гетероциклических аминокислот - фенилаланина, тирозина, гистидина, триптофана. Например, при действии концентрированной азотной кислоты на тирозин образуется нитропроизводное, окрашенное в желтый цвет. В щелочной среде окраска становится оранжевой в связи с ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличением вклада аниона в сопряжение.
Существует также ряд частных реакций, позволяющих обнаруживать отдельные аминокислоты.
Триптофан обнаруживают при помощи реакции с п-(диметиламино)бензальдегидом в среде серной кислоты по появляющемуся красно-фиолетовому окрашиванию (реакция Эрлиха). Эта реакция используется для количественного анализа триптофана в продуктах расщепления белков.
Цистеин обнаруживают с помощью нескольких качественных реакций, основанных на реакционной способности содержащейся в нем меркаптогруппы. Например, при нагревании раствора белка с ацетатом свинца (СНзСОО)2РЬ в щелочной среде образуется черный осадок сульфида свинца PbS, что указывает на присутствие в белках цистеина.
12.1.5. Биологически важные химические реакции
В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.
Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором - α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота - в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции - получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.
α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу NH 3 +), в связи с чем способны к декарбоксилированию.
Элиминирование свойственно аминокислотам, у которых в боковом радикале в β-положении к карбоксильной группе содержится электроноакцепторная функциональная группа, например гидроксильная или тиольная. Их отщепление приводит к промежуточным реакционноспособным α-енаминокислотам, легко переходящим в таутомерные иминокислоты (аналогия с кето-енольной таутомерией). α-Иминокислоты в результате гидратации по связи C=N и последующего отщепления молекулы аммиака превращаются в α-оксокислоты.
Такой тип превращений имеет название элиминирование-гидратация. Примером служит получение пировиноградной кислоты из серина.
Альдольное расщепление происходит в случае α-аминокислот, у которых в β-положении содержится гидроксильная группа. Например, серин расщепляется с образованием глицина и формальдегида (последний не выделяется в свободном виде, а сразу связывается с коферментом).
Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+ (см. 14.3). α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой
кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.
В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.
Окисление тиольных групп лежит в основе взаимопревращений цистеиновых и цистиновых остатков, обеспечивающих ряд окислительно-восстановительных процессов в клетке. Цистеин, как и все тиолы (см. 4.1.2), легко окисляется с образованием дисульфида - цистина. Дисульфидная связь в цистине легко восстанавливается с образованием цистеина.
Благодаря способности тиольной группы к легкому окислению цистеин выполняет защитную функцию при воздействии на орга- низм веществ с высокой окислительной способностью. Кроме того, он был первым лекарственным средством, проявившим противолучевое действие. Цистеин используется в фармацевтической практике в качестве стабилизатора лекарственных препаратов.
Превращение цистеина в цистин приводит к образованию дисульфидных связей, например, в восстановленном глутатионе
(см. 12.2.3).
12.2. Первичная структура пептидов и белков
Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (что соответствует молекулярной массе до 10 тыс.), а белки - более 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 тыс. до нескольких миллионов).
В свою очередь, в группе пептидов принято различать олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков. Макромолекулы с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, не разграничивают по понятиям полипептиды и белки, эти термины часто используют как синонимы.
Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями (схема 12.2).
Конструкция полиамидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся пептидных (амидных) групп -СО-NH- и фрагментов -CH(R)-.
Один конец цепи, на котором находится аминокислота со свободной группой NH 2, называют N-концом, другой - С-концом,
Схема 12.2. Принцип построения пептидной цепи
на котором находится аминокислота со свободной группой СООН. Пептидные и белковые цепи записывают с N-конца.
12.2.1. Строение пептидной группы
В пептидной (амидной) группе -СО-NH- атом углерода находится в состоянии sp2-гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота вступает в сопряжение с π-электронами двойной связи С=О. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трехцентровую p,π-сопряженную систему (см. 2.3.1), электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы С, Ои N, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. Распределение электронной плотности в амидной группе можно представить с по- мощью граничных структур (I) и (II) или смещения электронной плотности в результате +M- и - M-эффектов групп NH и C=O соответственно (III).
В результате сопряжения происходит некоторое выравнивание длин связей. Двойная связь С=О удлиняется до 0,124 нм против обычной длины 0,121 нм, а связь С-N становится короче - 0,132 нм по сравнению с 0,147 нм в обычном случае (рис. 12.1). Плоская сопряженная система в пептидной группе служит причиной затруднения вращения вокруг связи С-N (барьер вращения составляет 63-84 кДж/моль). Таким образом, электронное строение предопре- деляет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы.
Как видно из рис. 12.1, α-атомы углерода аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи С-N, т. е. в более выгодном тpанс-положении: боковые радикалы R аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве.
Полипептидная цепь имеет удивительно однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг
Рис. 12.1. Плоскостное расположение пептидной группы -CO-NH- и α-атомов углерода аминокислотных остатков
к другу плоскостей пептидных групп, соединенных между собой через α-атомы углерода связями Сα-N и Сα-Сsp 2 (рис. 12.2). Вращение вокруг этих одинарных связей весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом.
Рис. 12.2. Взаимное положение плоскостей пептидных групп в полипептидной цепи
12.2.2. Состав и аминокислотная последовательность
При единообразно построенной полиамидной цепи специфичность пептидов и белков определяется двумя важнейшими характе- ристиками - аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью.
Аминокислотный состав пептидов и белков - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот.
Аминокислотный состав устанавливается путем анализа пептидных и белковых гидролизатов в основном хроматографическими методами. В настоящее время такой анализ осуществляется с помощью аминокислотных анализаторов.
Амидные связи способны гидролизоваться как в кислой, так и щелочной среде (см. 8.3.3). Пептиды и белки гидролизуются с образованием либо более коротких цепей - это так называемый частичный гидролиз, либо смеси аминокислот (в ионной форме) - полный гидролиз. Обычно гидролиз осуществляют в кислой среде, так как в условиях щелочного гидролиза многие аминокислоты неустойчивы. Следует отметить, что гидролизу подвергаются также амидные группы аспарагина и глутамина.
Первичная структура пептидов и белков - это аминокислотная последовательность, т. е. порядок чередования α-аминокислотных остатков.
Первичную структуру определяют путем последовательного отщепления аминокислот с какого-либо конца цепи и их идентификации.
12.2.3. Строение и номенклатура пептидов
Названия пептидов строят путем последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса -ил, кроме последней С-концевой аминокислоты, для которой сохраняется ее полное название. Другими словами, названия
аминокислот, вступивших в образование пептидной связи за счет «своей» группы СООН, оканчиваются в названии пептида на -ил: аланил, валил и т. п. (для остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот используют названия «аспартил» и «глутамил» соответствен- но). Названия и символы аминокислот означают их принадлежность к l -ряду, если не указано иное ( d или dl ).
Иногда в сокращенной записи символами Н (как часть аминогруппы) и ОН (как часть карбоксильной группы) уточняется незамещенность функциональных групп концевых аминокислот. Этим способом удобно изображать функциональные производные пептидов; например, амид приведенного выше пептида по С-концевой аминокислоте записывается Н-Asn-Gly-Phe-NH2.
Пептиды содержатся во всех организмах. В отличие от белков они имеют более разнородный аминокислотный состав, в частнос- ти, довольно часто включают аминокислоты d -ряда. В структурном отношении они также более разнообразны: содержат циклические фрагменты, разветвленные цепи и т. д.
Один из наиболее распространенных представителей трипептидов - глутатион - содержится в организме всех животных, в растениях и бактериях.
Цистеин в составе глутатиона обусловливает возможность существования глутатиона как в восстановленной, так и окисленной форме.
Глутатион участвует в ряде окислительно-восстановительных процессов. Он выполняет функцию протектора белков, т. е. вещества, предохраняющего белки со свободными тиольными группами SH от окисления с образованием дисульфидных связей -S-S-. Это касается тех белков, для которых такой процесс нежелателен. Глутатион в этих случаях принимает на себя действие окислителя и таким образом «защищает» белок. При окислении глутатиона происходит межмолекулярное сшивание двух трипептидных фрагментов за счет дисульфидной связи. Процесс обратим.
12.3. Вторичная структура полипептидов и белков
Для высокомолекулярных полипептидов и белков наряду с первичной структурой характерны и более высокие уровни организа- ции, которые называют вторичной, третичной и четвертичной струк- турами.
Вторичная структура описывается пространственной ориентацией основной полипептидной цепи, третичная - трехмерной архитектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и третичная структура связана с упорядоченным расположением макромолекулярной цепи в пространстве. Третичная и четвертичная структура белков рассматривается в курсе биохимии.
Расчетным путем было показано, что для полипептидной цепи одной из наиболее выгодных конформаций является расположение в пространстве в виде правозакрученной спирали, названной α-спиралью (рис. 12.3, а).
Пространственное расположение α-спирализованной полипептидной цепи можно представить, вообразив, что она обвивает некий
Рис. 12.3. α-Спиральная конформация полипептидной цепи
цилиндр (см. рис. 12.3, б). На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм, диаметр - 0,5 нм. Плоскости двух соседних пептидных групп располагаются при этом под углом 108?, а боковые радикалы аминокислот находятся на наружной стороне спирали, т. е. направлены как бы от поверхности цилиндра.
Основную роль в закреплении такой конформации цепи играют водородные связи, которые в α-спирали образуются между кар- бонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NН-группы каждого пятого аминокислотного остатка.
Водородные связи направлены почти параллельно оси α-спирали. Они удерживают цепь в закрученном состоянии.
Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично. В таких белках, как миоглобин и гемоглобин, содержатся довольно длинные α-спиральные участки, например цепь миоглобина
спирализована на 75%. Во многих других белках доля спиральных участков в цепи может быть небольшой.
Другим видом вторичной структуры полипептидов и белков является β-структура, называемая также складчатым листом, или складчатым слоем. В складчатые листы укладываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые множеством водородных связей между пептидными группами этих цепей (рис. 12.4). Во многих белках одновременно содержатся α-спиральные и β-складчатые структуры.
Рис. 12.4. Вторичная структура полипептидной цепи в виде складчатого листа (β-структура)
Пора выяснить что такое аминокислоты, для чего они нужны и как их правильно принимать.
Аминокислоты служат «строительным материалом» для белков, поскольку благодаря уникальной последовательности 21 вида данных органических соединений в организме образуются все типы белков и мышечные ткани. В плане химического строения, аминокислоты характеризуются наличием аминогруппы с атомом азота, которая является основой данного соединения.
Присутствие атома азота отличает аминокислоты от других питательных веществ, которые мы получаем из пищи (например, углеводов), вот почему это - единственные соединения, которые способны образовывать ткани, органы, мышцы, кожу и волосы.
Сейчас, когда люди слышат о белке, они автоматически думают лишь мышцах и бодибилдинге, хотя аминокислоты являются значимым компонентом диеты любого человека, но в особенности это важно для тех, кто занимается каким-либо видом спорта. Аминокислоты обычно делятся на 3 категории: незаменимые, полузаменимые и заменимые.
Что подразумевается под словом «незаменимые»? «Незаменимые» означает, что эти аминокислоты не могут быть синтезированы в организме и должны поступать в него с пищей. Существует 9 незаменимых аминокислот, в числе которых знаменитая группа ВСАА.
Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями (ВСАА)
Лейцин, изолейцин и валин
Из 9-ти незаменимых аминокислот 3 относятся к категории аминокислот с разветвленными цепями. Это лейцин, изолейцин и валин. ВСАА имеют уникальное химическое строение по сравнению с другими незаменимыми аминокислотами, и поэтому обладают особыми свойствами. В отличие от остальных аминокислот, ВСАА быстрее и лучше усваиваются организмом, то есть они абсорбируются не в желудке, а фактически поступают непосредственно в мышцы. Чтобы узнать больше о ВСАА, читайте нашу статью «ВСАА. Что такое аминокислоты с разветвленными цепями?».
Другие незаменимые аминокислоты
Остальные незаменимые аминокислоты: гистидин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и лизин, – необходимы организму для выполнения ряда физиологических функций.
Гистидин
Гистидин – ароматическая аминокислота, которая выполняет ряд жизненно важных функций в организме, в том числе участвует в синтезе гемоглобина, функционировании иммунной системы и восстановлении тканей. Гистидин является важной аминокислотой в период роста человека, а также при реабилитации после болезни.
Лизин
Лизин играет важную роль в функционировании иммунной системы. Он также наряду с полузаменимыми кислотами участвует в синтезе коллагена, чтобы кожа, волосы и ногти оставались здоровыми.
Триптофан
Триптофан – это незаменимая ароматическая аминокислота, которая содержит ядро индола. Она выполняет ряд функций в организме, в частности играет роль химического посыльного в нервной системе. В отличие от других аминокислот, L-триптофан не растворяется в воде и устойчив к теплу, то есть в процессе обработки не теряет большую часть полезных свойств.
Метионин
Метионин - это аминокислота с неприятным запахом (содержит атом серы), которая является предшественником других аминокислот, таких как таурин. Ее антиоксидантные свойства способны защищать организм, подавляя в нем действие вредных веществ. Она также участвует в построении белков и выработке различных гормонов, в том числе адреналина и мелатонина.
Фенилаланин
Фенилаланин является неполярной аминокислотой, которая обладает бензильной боковой цепью и известна своими антидепрессантными свойствами. Она играет важную роль в выработке допамина и адреналина.
Треонин
Эта аминокислота является полярной незаряженной, и после усвоения преобразуется в пируват, играя важную роль в производстве глюкозы и выработке энергии АТФ.
Заменимые аминокислоты
Заменимыми аминокислотами называются те, которые могут быть синтезированы организмом. У вас может возникнуть следующий вопрос: «Если они вырабатываются в организме, тогда зачем мы должны принимать их дополнительно?». Дело в том, что во время физических упражнений, после того как энергия в виде углеводов исчерпана, организм начинает искать другие источники питания. Аминокислоты могут выступать в качестве такого источника, чтобы обеспечить мышцы всем необходимым для продолжения тренировки. Однако организм часто не способен достаточно быстро вырабатывать аминокислоты для удовлетворения возросших во время тренировки потребностей, потому мы должны потреблять их в большем количестве независимо от того, являются они заменимыми или нет.
Аланин
Аланин – одно из простейших органических соединений с точки зрения химической структуры, которое классифицируется как неполярная аминокислота. Аланин играет ключевую роль в глюкозо-аланиновом цикле между печенью и тканями организма. Проще говоря, он вступает в реакцию в тканях, чтобы образовать пируват, а затем глюкозу для использования ее в качестве источника энергии.
Глицин
Глицин – самая маленькая из всех аминокислот, которая связана с выработкой коллагена, а также пролина и лизина. Помимо этого она выступает в качестве нейромедиатора в спинном мозге, стволе головного мозга и сетчатке.
Аспарагиновая кислота
Эта аминокислота участвует в цикле мочевины в организме, а также в процессе, который называется глюконеогенезом (метаболический путь, приводящий к образованию глюкозы). Помимо этого аспарагиновая кислота действует как нейромедиатор, стимулирующий определенные рецепторы в нервной системе.
Аспарагин
Аспарагин необходим для нормальной работы нервной системы, а также он играет важную роль в синтезе аммиака.
Полузаменимые или условнозаменимые аминокислоты
Эти аминокислоты могут вырабатываться организмом в определенном количестве, однако в некоторых обстоятельствах этого количества недостаточно для нормального физиологического функционирования, например во время болезни или при интенсивных тренировках.
Серин
Серин – это протеиногенная аминокислота, которая выполняет ряд биологических функций в организме. Он играет важную роль в метаболизме, ферментативных реакциях и работе мозга.
Аргинин
Аргинин является прекурсором оксида азота. Он уменьшает время восстановления после травм, ускоряет заживление поврежденных тканей и способствует снижению и стабилизации артериального давления.
Тирозин
Тирозин – это протеиногенная аминокислота, которая играет важную роль в передаче сигналов в клетках.
Пролин
Эта аминокислота обладает исключительно жесткой структурой, которая используется для синтеза коллагена, необходимого для поддержания здоровья волос, кожи и ногтей.
Орнитин
Орнитин играет ключевую роль в биосинтезе мочевины, а также, как предполагается, предотвращает появление усталости во время тренировок. Цикл мочевины – это ряд биохимических процессов, в результате которых образуется мочевина для выведения аммиака из организма.
Глутамин
Глутамин является одной из самых популярных полузаменимых аминокислот среди спортсменов, которая участвует в регуляции кислотности в почках, создании клеточной энергии и стимулировании мышечного метаболизма.
Цистеин
Цистеин играет важную роль в ферментативных реакциях в организме. Считается, что он принимает участие в связывании металлов, а также является предшественником определенных антиоксидантов.
Польза и применение аминокислот
Теперь разберемся для чего нужны аминокислоты и для достижения каких целей они эффективны. Аминокислоты являются неотъемлемой частью нашего организма и тех процессов, которые в нем ежедневно происходят. Поддержание должного баланса аминокислот путем употребления добавок продемонстрировало большую пользу для организма от стимулирования мышечного роста до улучшения функций иммунной системы.
Мышечный анаболизм, снижение мышечной усталости и помощь в восстановлении мышц
Самая большая польза добавок с аминокислотами заключатся в их способности стимулировать мышечный анаболизм, восстанавливать мышцы и предотвращать появления мышечной усталости.
Лейцин, изолейцин, валин, аспарагин, аспарагиновая кислота и глутамин – это те 6 аминокислот, которые метаболизируются в мышцах в состоянии покоя. Они поддерживают многочисленные метаболические процессы, например, играют основополагающую роль субстратов для синтеза белка и образования энергии, а также являются предшественником глутамина и аланина.
В течение первых 10 минут физических упражнений в организме происходит реакция с участием фермента аланинаминотрансфераза с целью поддержания высокого уровня определенных аминокислот во время тренировки. Промежуточные соединения, которые образуются в результате этой реакции, могут вызывать появление усталости. Однако глутамин выполняет ряд функций в организме, которые позволяют использовать его в качестве источника питания, поэтому глутаминовые добавки способны повышать мышечную энергию и уровень мышечного метаболизма во время тренировок.
Эти полезные свойства добавок с аминокислотами делают их идеальными не только для бодибилдеров, но и для бегунов, спринтеров, а также для людей, ведущих активный образ жизни.
В 2000 году был проведен эксперимент с целью определить реакцию мышечного белка на прием аминокислот. Шесть мужчин и женщин употребляли напиток, содержащий 6 г незаменимых аминокислот или напиток-плацебо, спустя 1 час после тренировки. У тех, кто принимал аминокислоты, наблюдалось увеличение уровня фенилаланина, чего не происходило среди тех, кто принимал плацебо. Это увеличение вызывало анаболический отклик в мышцах, поэтому был сделан вывод о том, что аминокислоты стимулируют белковый анаболизм и синтез белка в мышцах.
Кроме того, в 2003 году в одном из научных обзоров было сказано, что увеличенная концентрация лейцина в организме способна стимулировать синтез мышечного белка при катаболическом состоянии, вызванном ограничениями в пище или утомительными тренировками.
Аминокислоты для похудения
Аминокислоты полезны не только для тех, кто хочет нарастить мышцы и улучшить их восстановление, но они также показаны как средство, способствующее избавлению от лишнего веса. В одном из исследований наблюдались 2 группы людей, желающих похудеть и изменить состав тела. Первая группа использовала диету с высоким содержанием аминокислот, а вторая – с низким.
Спустя 16 дней обнаружилось, что группа, принимавшая большее количество аминокислот, потеряла значительно больше жира и меньше мышечной массы, чем другая. В целом, данные свидетельствуют о том, что диета с повышенным содержанием белка и аминокислот и низким содержанием углеводов обеспечивает бо́льшую потерю жира, сохраняя при этом в организме белок.
Диабет
Сахарный диабет – это заболевание, при котором организм не в состоянии эффективно регулировать уровень сахара в крови и вырабатывать инсулин. Когда мы потребляем углеводы, уровень глюкозы в организме возрастает. При диабете организм не способен должным образом вырабатывать инсулин, чтобы вернуть уровень сахара в норму, в результате чего развивается гипергликемия. Аминокислоты положительно влияют на уровень сахара в крови. Например, аргинин является предшественником оксида азота, передающего вещества, которое оказывает прямое влияние на чувствительность к инсулину.
Воспаление и артрит
Еще одно полезное свойство аминокислот заключается в том, что они могут снижать активность воспалительных процессов в организме. В ходе одного исследования, проведенного в 1973 году, было доказано, что эфиры аминокислот и серосодержащие аминокислоты, в том числе цистеин и метионин, являются эффективными противовоспалительными агентами, которые способны уменьшать последствия отеков и анафилактического шока, и даже снижать воспаление и улучшать состояние при адъювант-индуцированном артрите.
Иммунная система
Хотя это может являться новостью для вас, но дефицит пищевого белка или аминокислот ослабляет функции иммунной системы и увеличивает восприимчивость к болезням. В частности, современные исследования показывают, что аргинин, глутамин и цистеин играют важную роль в работе иммунной системы. Например, эти аминокислоты участвуют в активации различных лимфоцитов, естественных клеток-киллеров и макрофагов, вмешиваются в редокс-регуляцию клеточных функций, экспрессию генов и пролиферацию лимфоцитов, а также влияют на выработку антител, цитокинов и других цитотоксичных субстанций. Сегодня ученые приходят к выводу, что добавки, содержащие определенный набор аминокислот, могут улучшить состояние иммунной системы и снизить уровень заболеваемости и смертности.
Рождаемость
Недавние исследования доказывают, что добавки с аминокислотами способны поднять уровень рождаемости. Например, в одном из таких исследований участвовали 132 мужчины с нарушениями фертильности. В течение 3 месяцев они принимали добавки с аминокислотами и микроэлементами. В качестве контрольной выступала группа из 73 мужчин с пониженной плодовитостью (субфертильностью), которые принимали плацебо. Все результаты исследования испытуемой группы показали значительное улучшение в области зачатия, по сравнению с контрольной группой. В течение 6 месяцев после завершения эксперимента в группе мужчин принимавших добавки было зафиксировано 34 случая зачатия.
Надеюсь, у вас больше не осталось вопросов зачем нужны аминокислоты, если есть, всегда можно задать вопрос в комментариях.
Добавки с аминокислотами
Если вы получаете все необходимые питательные вещества с пищей, то добавки могут вам не понадобиться. Однако стоит помнить о том, что во время тренировок потребность организма в аминокислотах повышается, поэтому если вы много тренируетесь и хотите нарастить мышцы или похудеть, то, скорее всего добавки будут вам необходимы. Вариантов аминокислот множество, зайдите в любой магазин, они могут быть в порошковой форме, в виде таблеток или капсул.
Аминокислоты в порошке
Аминокислоты в форме порошка выпускаются с различными вкусами, поэтому вы легко можете их добавлять в ваш любимый сок или воду.
Аминокислоты в таблетках
У вас нет ни минуты свободного времени и нужно срочно принять суточную дозу аминокислот? Добавки в форме таблеток идеально подходят для таких ситуаций.
Имейте ввиду, что роль аминокислот в спортивном питании очень велика, чем их больше, тем лучше. Нет смысла брать высокоуглеводистый гейнер, проще купить кило сахара и размешать его с протеином, выйдет дешевле.
Как принимать аминокислоты?
Добавки с аминокислотами лучше всего принимать утром, до тренировки, после тренировки и перед сном, чтобы снизить мышечную усталость и максимизировать мышечный анаболизм и восстановление.
Как правильно принимать аминокислоты того или иного вида, всегда указано на банке. Например, BCAA лучше всего принимать утром после пробуждения, до и после тренировки. Комплексные аминки употребляйте между основными приемами пищи, а также до и после тренировки. Для правильного потребления остальных видов, необходимо учитывать какие еще добавки вы потребляете.
СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, СОЕДИНЯЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ В ЦЕПИ
Белки - полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 α-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация. Слово несёт информацию, например о предмете или действии, а последовательность аминокислот в белке несёт информацию о построении пространственной структуры и функции данного белка.
А. Строение и свойства аминокислот
1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков
Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.
В водных растворах при нейтральном значении рН α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.
В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин - иминокислота, радикал которой связан как с α -углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.
19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах - L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L- изомеры аминокислот.
Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L- изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.
Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.
2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов
По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические (табл. 1-1).
В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2 ), тиольная
(-SH), амидная (-CO-NH2
), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая 
группы.
Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия (табл. 1-2).
Таблица 1-1. Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению
Таблица 1-2. Примеры названий аминокислот по заместительной номенклатуре и соответствующие тривиальные названия
Название аминокислоты |
Формула аминокислоты |
Тривиальное название |
по заместительной |
||
номенклатуре |
||
2-амино-З- |
||
гидроксипропановая кислота |
||
Метионин |
||
метилтиомасляная кислота |
||
Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы (см. табл. 1-1).
Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты. Так, серии впервые был выделен из фиброина шёлка (от лат. serieum - шелковистый), а глицин получил свое название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos - сладкий).
3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде
Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.
Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).
Аминокислоты с неполярными радикалами
К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.
Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами
Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие
гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.
Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+ , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.
Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами
К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+ . Следовательно, радикалы данных аминокислот - анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.
Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами
Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+ , располагается в?- положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп - отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы - катионы (см. схему ниже).
Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.
4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+ ) и все основные (способные присоединять Н+ ) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.
Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, - положительный заряд (табл. 1-3).
Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+ ) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.
Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.
5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках
Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты - производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина - 5-гидроксилизин и 4- гидроксипролин.
Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только
Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков
после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства,
Схема. Структура полярных заряженных аминокислот в диссоциированной форме
Таблица 1-3. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды
необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, α-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+ . Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.
6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот
Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у α-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные для всех аминокислот химические реакции. Наличие какихлибо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.
Нингидриновая реакция на α-аминокислоты
Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.
Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков (см. схему ниже).
Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации α аминокислот.
Нингидриновая реакция, используемая для определения α аминокислот
Специфические реакции на отдельные аминокислоты
Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.
Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина - с помощью реакции Миллона.
Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов
α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между а-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды (см. схему А).
1. Строение пептида
Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.
Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют "полипептиды", а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин "белок" часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.
Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют "аминокислотные остатки". Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N- концевым и пишется слева, а имеющий свободную?-карбоксильную группу - С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название "пептидный остов" (см. схему Б).
При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.
Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.
Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.
Серилглицилпролилаланин
Схема А. Образование дипептида
Схема Б. Строение пептидов
Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер - два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.
2.Характеристика пептидной связи
Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).
Связь между α углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.
Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).
Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.
В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein - белок, lysis - разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.
Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).
3.Биологическая роль пептидов
В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.
Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и α -углеродных атомов в пространстве.
Рис. 1-2. Транс-конфигурация пептидных связей. Функциональные группы -СО- и -NH-,
образующие пептидные связи, не ионизированы, но полярны, и могут участвовать в образовании водородных связей.
Количество аминокислотных остатков в структуре биологически активных пептидов может варьировать от 3 до 50. К одним из самых "маленьких" пептидов можно отнести ти- реотропин-рилизинг-гормон и глутатион (трипептиды), а также энкефалины, имеющие в своём составе 5 аминокислот. Однако большинство биологически активных пептидов имеет в своём составе более 10 аминокислот, например нейропептид Y (регулятор аппетита) содержит 36 аминокислот, а кортиколиберин - 41 аминокислоту.
Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные а-аминогруппой и а-карбоксильной группой соседних аминокислот. Как правило, они синтезируются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.
Ангиотензин II - октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов.
Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца
(аминокислоты с разветвленными цепочками ) имеют важное значение для мышечной ткани. Но далеко не все знают, каким должно быть правильное соотношение этих аминокислот между собой.
СЕГОДНЯ ПРИХОДИТСЯ СТАЛКИВАТЬСЯ С ВЕЛИКИМ МНОЖЕСТВОМ ПРЕДСТАВЛЕННЫХ НА РЫНКЕ АМИНОКИСЛОТ ВСАА, СООТНОШЕНИЕ В КОТОРЫХ ВАРЬИРУЕТСЯ ОТ 2:1:1 до 12:1:1. И ЧТО ЖЕ ВЫБРАТЬ?
Опытные спортсмены давно знакомы с и знают, насколько мощная это штука. Лейцин, валин и изолейцин, а точнее их комбинация, завоевали славу одной из самых рабочих добавок на рынке спортивного питания. Однако, учитывая, что различные добавки содержат различные соотношения этих трех аминокислот, появляется много путаницы. Прежде чем мы углубимся в эту дискуссию, вот краткий обзор этой добавки.
ПОМОЩЬ В СЖИГАНИИ ЖИРА
Если вы заинтересованы в потере жира, есть еще одна причина, почему соотношение 2:1:1 лучше. Итак, изолейцин.
Японские исследователи обнаружили, что мыши, получавшие изолейцин во время диеты с высоким содержанием жиров, набрали значительно меньше жировой массы, чем те мыши, которые не получали изолейцин . Это было связано со способностью изолейцина активировать специальные рецепторы, которые увеличивают сжигание жира и препятствуют его накоплению. Это приводит к большей способности сжигать жиры и меньшей вероятности запасать их.
Оказывается, что BCAA , которые имеют соотношение намного выше, чем 2:1:1 , могут работать против вас. Некоторые BCAA - продукты обеспечивают только 500 мг или даже менее валина и изолейцина . Держитесь подальше от них. Этого количества не достаточно, чтобы держать вас под напряжением, зато достаточно, чтобы обеспечить тупую усталость во время тренировок. Это не поможет максимизировать синтез мышечного белка и как результат рост мышц.
ВЫВОД
Наш совет - придерживаться BCAA -продуктов, которые используют соотношение 2:1:1 , обеспечивающих по меньшей мере 1 грамм изолейцина и 1 гр валина на порцию. Но если вы ищете самый оптимальный вариант, остановите свой выбор на 3 гр лейцина на порцию.
Во время тренировки также можно принять еще одну порцию ВСАА . Также убедитесь, что вы получаете по крайней мере 1 гр изолейцина и валина после тренировок, наряду с по крайней мере 3 гр лейцина .
Имейте в виду, что это должно быть в дополнение к пред- и после тренировочному протеиновому шейку или один большой протеиновый коктейль, который вы будете потягивать до, во время и после тренировки. Это позволит увеличить содержание BCAA , но не волнуйтесь: вам по-прежнему нужны эти аминокислоты, чтобы максимизировать рост мышечной массы и энергии.
Вам известно, что аминокислоты с разветвленными цепями (ВСАА) важны для мышечной энергии и роста, но вы не знаете, какое соотношение ВСАА является наилучшим? Гуру по добавкам закроет этот вопрос!
Мне попадались препараты ВСАА с самым разным соотношением аминокислот – от 2:1:1 до 10:1:1. Какая пропорция считается оптимальной?
Мои постоянные читатели прекрасно осведомлены о полезных свойствах , к которым относятся незаменимые аминокислоты , изолейцин и валин. Однако, учитывая, что разные препараты предлагают разные количества трех важнейших аминокислот, вопрос об идеальном соотношении ВСАА в продукте все еще остается открытым. Перед тем, как мы углубимся в изучение предмета дискуссии, вернемся к основным особенностям разветвленных аминокислот.
ВСАА называются аминокислотами с разветвленными цепями из-за своей молекулярной структуры. Каждая молекула имеет специфический фрагмент, который напоминает ветвь. Помимо особенностей структуры, эти аминокислоты считаются уникальными в силу ряда других причин. ВСАА участвуют в энергетическом обмене и даже в распаде жиров, но главным достоинством ВСАА является их способность стимулировать мышечный рост. А как ни крути, именно это является целью номер один для большинства из нас. Когда дело касается развития мускулатуры, ВСАА становятся самыми значимыми аминокислотами. Из этой троицы лейцин имеет большее значение, он играет одну из важнейших ролей в регуляции процессов роста.
Лейцин – король!
Лейцин во многом похож на ключ зажигания в автомобиле. Машиной в данном примере является мышечная клетка или волокно, а ключ зажигания включает процесс , который ведет к увеличению продукции мышечного белка и активации роста мускулатуры. Говоря на более «научном» языке, лейцин активирует комплекс, который называется mTOR, что в свою очередь форсирует синтез мышечного протеина и ведет к мышечному росту.
Больше лейцина = больше мышц
Исследования показывают, что люди, которые добавляют больше лейцина в свои посттренировочные коктейли с белками и углеводами, добиваются намного более интенсивного мышечного роста, чем те, кто пьет стандартную белково-углеводную смесь. Поскольку лейцин так важен для мышечного роста, вы должны убедиться в том, что используете продукт ВСАА, который содержит больше лейцина, чем его собратьев – изолейцина и валина.
Правильное соотношение
Я рекомендую использовать продукты ВСАА с соотношением лейцина к изолейцину и валину 2:1:1. Во многих препаратах доля лейцина значительно выше, и иногда она доходит до 8:1:1 и даже 10:1:1. Многие люди думают, что раз лейцин так важен для мышечного роста, препараты BCAA с соотношением 10:1:1 в пять раз эффективнее продуктов с пропорцией 2:1:1. Но, перед тем как вы потратите заработанные потом и кровью деньги на эти предположительно лучшие продукты BCAA, послушайте, что я скажу.
Важнейшим временем для приема ВСАА является тренировочное окно – период до, во время и после тренировочной сессии. (И, да, помимо BCAA вы должны пить и богатый протеином коктейль). Объясняется это тем, что главной целью добавления лейцина является стимуляция синтеза мышечного протеина. Именно поэтому многие люди считают, что чем выше пропорция, тем лучше.
Некоторые производители наталкивают вас на мысль, что нужно забыть об остальных ВСАА и начать принимать один лишь лейцин. Это будет большой ошибкой. В качестве доказательства приведу результаты исследования, в котором чистый лейцин сравнивался со всеми тремя ВСАА, взятыми в пропорции 2:1:1. Ученые из Университета Бейлора давали студентам колледжа лейцин, препарат ВСАА 2:1:1 или плацебо до и после тренировки мышц ног. Исследователи пришли к выводу, что хотя лейцин повышает СМП после тренировки лучше, чем плацебо, ВСАА стимулируют синтез мышечного протеина в еще большей степени, чем лейцин и плацебо. Это одна из причин, почему стоит держаться пропорции 2:1:1 (или близкой к таковой) при выборе препарата BCAA.
Еще одной причиной использовать препараты ВСАА в пропорции 2:1:1 является увеличение энергетических резервов и снижение усталости. ВСАА напрямую используются мышечными волокнами в качестве источника топлива. Это особенно важно во время интенсивных тренировок, к которым относится и силовой тренинг. Многочисленные исследования показывают, что прием ВСАА перед тренировкой увеличивает мышечную выносливость. Что еще важнее, ВСАА помогают уменьшить накопление усталости во время тренировок. И объясняется это ролью валина в нашем организме.
Во время упражнений головной мозг в больших количествах поглощает триптофан. В тканях мозга триптофан превращается в 5-гидрокситриптамин (5-НТ), более известный как серотонин. Во время тренировки рост уровня серотонина сигнализирует мозгу, что тело устало. Это ведет к падению мышечной силы и выносливости. Валин конкурирует с на этапе проникновения в головной мозг. Как правило, валин побеждает.
Это значит, что принимая валин в составе ВСАА до и/или во время тренировки, вы уменьшаете количество триптофана, который проникает в головной мозг и превращается в серотонин. Это позволяет мышцам сокращаться с большей мощностью в течение большего времени до наступления усталости. Другими словами, вы сможете выполнить в спортзале больше повторений, будете быстрее восстанавливаться между подходами и сохраните больше силы и выносливости в завершающей стадии тренировочной сессии. Кроме того, валин помогает вам оставаться более сконцентрированным и улучшает работу головного мозга в свободные от тренировок дни.
Усиливаем сжигание жиров
Если вы заинтересованы в максимальной эффективности процессов сжигания жиров, вам тем более нужно придерживаться пропорции 2:1:1. В данной ситуации в дело вступает изолейцин. Изолейцин играет главную роль в реализации жиросжигающего потенциала ВСАА. Японские ученые обнаружили, что даже на фоне диеты с высоким содержанием жиров, мыши, которым давали изолейцин, набрали меньше жировой ткани, чем мыши, которые не получали изолейцин.
Объясняется это способностью изолейцина активировать специфические рецепторы, известные как PPAR (рецепторы, активируемые пероксисомными пролифераторами), которые форсируют мобилизацию жиров и подавляют их аккумуляцию. Данные рецепторы (PPAR) повышают активность генов, которые отвечают за усиление липолитических процессов в организме, и подавляют экспрессию генов, которые в норме способствуют накоплению жиров. Это ведет к повышению способности организма расщеплять жиры и одновременно снижает вероятность их повторного накопления.
Также выяснилось, что использование препаратов ВСАА с большим соотношением аминокислот, чем 2:1:1, может негативно влиять на энергетический обмен, липолитические процессы и даже мышечный рост. Многие продукты ВСАА с высокой долей лейцина содержат только 500 мг валина и изолейцина или и того меньше. Избегайте таких добавок. Такой дозировки недостаточно для того, чтобы наполнить вас энергией и защитить от усталости во время тренировочной сессии. Кроме того, этого может быть недостаточно для максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина и последующего мышечного роста.
Исследования показывают, что соотношение bcaa больше 2:1:1 может работать против вас
Подводим итоги
Советую выбирать продукты ВСАА с пропорцией 2:1:1 и, как минимум, с 1 граммом изолейцина и 1 граммом валина в каждой порции. Впрочем, если вы стремитесь к оптимальному прогрессу, вам стоит получать как минимум 3 грамма лейцина с каждой порцией. Считается, что это минимальная доза, необходимая для оптимальной активации mTOR и максимальной стимуляции синтеза мышечного протеина.
Рекомендую вам принимать 5 г ВСАА в соотношении 2:1:1 (вы получаете 3 г лейцина и более 1 г изолейцина и валина) за 30 минут до начала тренировки. По окончании тренировочной сессии примите еще одну дозу, содержащую не менее 5 г ВСАА. И здесь лучше подходит пропорция 2:1:1. Даже соотношение 3:1:1, которое дает вам чуть больше лейцина в посттренировочном окне для активации синтеза протеина, работает нормально. Только убедитесь, что после тренировки вы получаете, по меньшей мере, 1 г изолейцина и 1 г валина наряду с как минимум 3 г лейцина.
Имейте в виду, что препарат ВСАА должен быть дополнением к пред- и посттренировочному коктейлю, или к одному большому протеиновому коктейлю, который вы потягиваете до, во время и после тренировки. Этот коктейль и сам по себе немного поднимет уровень ВСАА в мышцах, но не волнуйтесь: вам все еще нужны те свободные аминокислоты с разветвленными цепями из продукта ВСАА для действительно максимальной стимуляции энергетического обмена и мышечного роста.
